IIMCB logo

LABORATORIUM METABOLIZMU BIAŁEK

Pokrzywa Lab logo

Laboratorium dra hab.

Wojciecha Pokrzywy

Kim jesteśmy

Jesteśmy laboratorium naukowym zlokalizowanym w Międzynarodowym Instytucie Biologii Molekularnej i Komórkowej (IIMCB) w Warszawie, jednej z najlepszych instytucji badawczych w Polsce. Naszym głównym przedmiotem zainteresowania jest sposób, w jaki komórki utrzymują homeostazę białkową oraz co dzieje się, gdy równowaga ta zostaje zaburzona.

Badamy metabolizm białek jako wzajemne oddziaływanie syntezy, fałdowania, transportu i degradacji, koncentrując się na tym, w jaki sposób komórki decydują o losie nowo wytworzonych białek. Badamy kontrolę translacji, system ubikwityna-proteasom (UPS) oraz sieci białek opiekuńczych jako zintegrowany system proteostazy.

Głównym kierunkiem naszych prac są molekularne podstawy rzadkich chorób spowodowanych defektami kontroli jakości białek, szczególnie tych związanych z dysfunkcją UPS. Tworzymy modele komórkowe i zwierzęce, aby zrozumieć, w jaki sposób subtelne zmiany proteostazy mogą prowadzić do poważnych patologii, w tym schorzeń związanych z genami takimi jak FEM1C lub PIGV. Badamy również proteostazę specyficzną dla organelli, zwłaszcza w jąderku komórkowym, aby zrozumieć reakcje komórek na stres i choroby.

W ramach różnych projektów łączymy biochemię, biologię komórkową, genetykę molekularną, zaawansowaną mikroskopię i bioinformatykę w systemach ssaczych i nicieniu Caenorhabditis elegans. Wykorzystujemy najnowocześniejszą infrastrukturę IIMCB w zakresie inżynierii genetycznej, sekwencjonowania, proteomiki, produkcji białek, biofizyki, wysokoprzepustowych badań przesiewowych, sortowania komórek oraz elektronowej krio-mikroskopii/-tomografii.

Badania

Schemat przedstawiający człowieka, DNA z mutacją i nicienia C. elegans
Rzadkie choroby proteostazy

Ligazy ubikwityny i zaburzenia metaboliczne na styku degradacji białek i choroby

Główny, trwający program badawczy laboratorium koncentruje się na wyjaśnieniu molekularnych podstaw rzadkich chorób człowieka wynikających z wad kontroli jakości białek i regulacji zależnej od ubikwityny. Systematycznie badamy zaburzenia związane z dysfunkcją ligaz ubikwityny, ze szczególnym uwzględnieniem receptorów substratów ligazy E3 cullin–RING. Nasze prace dotyczą tego, w jaki sposób upośledzone rozpoznawanie substratów destabilizuje proteomy specyficzne dla tkanek i prowadzi do fenotypów wieloukładowych obejmujących patologie neurorozwojowe, mięśniowe i metaboliczne.

Opierając się na tych badaniach, rozszerzamy nasze działania o rzadkie zaburzenia metaboliczne, które funkcjonalnie krzyżują się z proteostazą, w tym choroby związane z PIGV i powiązane zespoły związane z glikozylacją i lipidami. Łącząc dane genetyczne pochodzące od pacjentów z proteomiką ilościową i modelowaniem funkcjonalnym in vivo w C. elegans, definiujemy wspólne zasady molekularne łączące ubikwitynację, metabolizm i homeostazę organizmu, mając na uwadze długoterminowy cel, jakim jest umożliwienie lepszej diagnostyki i opracowanie strategii terapeutycznych opartych na wiedzy o mechanizmach.

Schemat proteomu jako tarczy atakowanej przez strzałki - czynniki stresogenne
Proteostaza podczas przewlekłego stresu

Adaptacyjne przetrwanie wykraczające poza kanoniczne reakcje na stres

Nasze laboratorium aktywnie bada, w jaki sposób komórki i tkanki utrzymują integralność proteomu w warunkach długotrwałego lub powtarzającego się stresu proteotoksycznego. Kiedy zdolność degradacji staje się ograniczona, organizmy muszą przyjąć strategie adaptacyjne wykraczające poza przejściowe reakcje na szok cieplny lub rozłożenie białek. Kluczowym celem tego projektu jest określenie, w jaki sposób proteostaza jest zachowywana, gdy wzrost i biosynteza muszą zostać tymczasowo odłożone na dalszy plan na rzecz przetrwania.

Charakteryzujemy programy adaptacyjne do stresu, które obejmują przestrzenną reorganizację kontroli jakości białek, selektywną stabilizację uszkodzonych proteomów oraz opóźnione procesy regeneracji przypominające stany uśpienia lub hibernacji. Poprzez połączenie genetyki, obrazowania na żywo i proteomiki ilościowej dążymy do określenia, w jaki sposób strategie te podtrzymują funkcjonowanie tkanek w czasie oraz w jaki sposób ich niepowodzenie przyczynia się do starzenia się i chorób zwyrodnieniowych.

Schamat przedstawiający oś lipidy-proteasom
Oś lipidy-proteasom w stresie i starzeniu

Kontrola metaboliczna długoterminowej zdolności proteostazy

Aktywna linia badań w laboratorium dotyczy tego, w jaki sposób metabolizm lipidów reguluje degradację białek podczas przewlekłego stresu i starzenia się. Analizujemy zachowaną oś lipidowo-proteasomową, w której modulacja szlaków biosyntezy lipidów stabilizuje funkcję proteasomu i zachowuje sprawność komórek w warunkach długotrwałej proteotoksyczności, podważając tradycyjny pogląd na metabolizm jako biernego dostawcę energii do kontroli jakości białek.

Wykorzystując C. elegans i komórki ludzkie, analizujemy, w jaki sposób skład lipidów i międzykomórkowa sygnalizacja lipidowa przekształcają sieci proteostazy podczas długotrwałego stresu. Praca ta ma na celu określenie, w jaki sposób przebudowa metaboliczna wspiera długotrwałe przetrwanie, gdy kanoniczne reakcje na stres stają się niewystarczające, oraz w jaki sposób podobne mechanizmy mogą przyczyniać się do adaptacji patologicznych, takich jak oporność na terapie ukierunkowane na proteasom w przypadku nowotworów.

Schemat działania jąderka jako przełącznika między biogenezą rybosomów a ochroną proteomu
Jąderko jako ośrodek reagujący na stres

Dynamiczna przebudowa biogenezy rybosomów pod wpływem stresu proteotoksycznego

Obecnym przedmiotem badań laboratorium jest rola jądra komórkowego jako aktywnego regulatora proteostazy reagującego na stres. Badamy, w jaki sposób stres proteotoksyczny indukuje odwracalną reorganizację jądra komórkowego w wyspecjalizowaną komórkę kontroli jakości białek, która przejściowo przedkłada ochronę proteomu nad biogenezę rybosomów.

Nasze badania mają na celu określenie, w jaki sposób przebudowa jądra komórkowego integruje fałdowanie białek, ubikwitynację, sekwestrację i kontrolowane odzyskiwanie, generując różne stany jądra komórkowego, które kodują zdolność proteostazy i gotowość do wznowienia aktywności biosyntezy. Łącząc plastyczność strukturalną jądra komórkowego z adaptacyjnymi reakcjami na stres, projekt ten pozycjonuje biogenezę rybosomów jako proces regulowany dynamicznie i identyfikuje jądro komórkowe jako centralny ośrodek koordynacyjny chroniący homeostazę komórkową podczas stresu i po nim.

Aktualności

  • Październik 2025 | Publikacja nowego preprintu

    Październik 2025 | Publikacja nowego preprintu

    Nasze najnowsze badania opublikowane jako preprint pokazują, w jaki sposób mięśnie mogą odzyskać funkcjonalność jeszcze przed naprawą swojej struktury. Wykorzystując C. elegans, zidentyfikowaliśmy ALLO-1, selektywny adaptor autofagii, jako kluczowy regulator tego procesu.


    Wraz z partnerami, takimi jak IKKE-1, SIP-1, DIM-1 i CAR-1, ALLO-1 tworzy sieć, która równoważy naprawę i degradację mitochondriów, pomagając komórkom przywrócić energię i ruchliwość po stresie.


    Badanie to ujawnia, w jaki sposób proteostaza, mitochondria i integralność mechaniczna współpracują ze sobą, aby umożliwić przywrócenie funkcji, gdy mechanizm skurczowy mięśni jest nadal upośledzony.

  • Październik 2025 | Publikacja nowego preprintu

    Październik 2025 | Publikacja nowego preprintu

    Nasze najnowsze badania, opublikowane w formie preprintu, przedstawiają molekularne przełączniki, które umożliwiają jąderku komórkowemu dynamiczną reorganizację w centrum proteostazy odpowiadające na stres.

    Wykazaliśmy, że jąderko komórkowe może koordynować kontrolę jakości białek z biogenezą rybosomów, angażując system ubikwityny-chaperonów i komunikując się z innymi organellami wrażliwymi na stres, takimi jak retikulum endoplazmatyczne. Te mechanizmy adaptacyjne decydują o tym, czy białka są magazynowane, naprawiane lub degradowane, a także o tym, w jaki sposób komórki przywracają normalną funkcję biosyntezy po ustąpieniu stresu.

    Ponieważ utrata proteostazy i dysfunkcja jądra komórkowego są coraz częściej uznawane za cechy charakterystyczne starzenia się, neurodegeneracji i nowotworów, nasze odkrycia otwierają nowe perspektywy dla badań nad odpornością na stres i szlakami regeneracji komórkowej.

  • Wrzesień 2025 | Nasza obecność na dwóch konferencjach

    Wrzesień 2025 | Nasza obecność na dwóch konferencjach

    We wrześniu nasza doktorantka, Natalia, wzięła udział w dwóch znakomitych spotkaniach. Została zaproszona do zaprezentowania swoich badań podczas konferencji „Science: Polish Perspectives” zorganizowanej przez Fundację Polonium w Cambridge w Wielkiej Brytanii.

    Tydzień później zaprezentowała plakat poświęcony naszemu narzędziu DEGRONOPEDIA i jego nadchodzącym nowym funkcjom w wersji 2.0 podczas EMBO Young Scientists’ Forum w Wilnie, zbierając cenne opinie i nawiązując kilka obiecujących możliwości współpracy.

  • Sierpień 2025 | Publikacja nowego artykułu

    Sierpień 2025 | Publikacja nowego artykułu

    Z przyjemnością przedstawiamy wyniki wspólnych badań przeprowadzonych wraz z grupą prof. Andrew Wooda (Uniwersytet w Edynburgu) w ramach konsorcjum RACE (Horizon Europe Teaming for Excellence), które pokazują, że wpływ molekularnych znaczników na ekspresję białek jest w dużym stopniu zależny od rodzaju komórek i tkanek w modelach mysich.

    W linii knock-in, w której endogenny gen Ncaph2 został połączony z C-końcem z AID (degron indukowany auksyną), znacznik ten dawał przeciwstawne wyniki: niezamierzoną degradację spowodowaną „wyciekiem” specyficznym dla niektórych tkanek oraz stabilizację w komórkach postmitotycznych poprzez maskowanie endogennego C-końcowego degronu. Nasze narzędzie DEGRONOPEDIA (degronopedia.com) wsparło adnotację i interpretację degronów, a specyficzność tkankowa znaczników została wykazana in vivo. Wyniki te przemawiają przeciwko stosowaniu jednego uniwersalnego tagowania i wspierają zasadność projektowania transgenów zgodnie z zasadą 3R.

  • Lipiec 2025 | Obrona pracy magisterskiej przez Gabrielę

    Lipiec 2025 | Obrona pracy magisterskiej przez Gabrielę

    Nasza magistrantka, Gabriela, znakomicie obroniła swoją pracę dyplomową!

    Gabriela w swoich badaniach skupiła się na wyjaśnieniu mechanizmu degradacji ludzkiego białka FBXL15 – podjednostki rozpoznającej substrat kompleksu ligazy typu cullin-RING. Zbadała także rolę obszaru pozbawionego lizyny (pustyni lizynowej) w stabilności FBXL15 oraz zidentyfikowała czynniki zaangażowane w jego nielizynową regulację.

    Po znakomitych recenzjach pracy, i obronie w takim samym stylu, Gabriela ukończyła studia magisterskie z wyróżnieniem. Dziękujemy za wspólną pracę i gratulacje!

  • Lipiec 2025 | Nasza obecność na 49. Kongresie FEBS

    Lipiec 2025 | Nasza obecność na 49. Kongresie FEBS

    Z przyjemnością informujemy, że Natalia, nasza doktorantka, zaprezentowała plakat poświęcony DEGRADATORowi – pierwszej grze edukacyjnej wyjaśniającej mechanizmy degradacji białek i technologię PROTAC – podczas 49. Kongresu FEBS w Stambule. Była to fantastyczna okazja do zaprezentowania naszych działań popularyzujących naukę oraz ekscytujący krok w kierunku zwiększenia zaangażowania naszego laboratorium w publiczną komunikację naukową i edukację.

Publikacje

2025

Volatile and non-volatile pathogen cues shape host extracellular vesicles production in pre-infection response
Kołodziejska, K., Szczepańska, A., Vadlamani, S., Ponath Sukumaran, R., Radkiewicz, M., Bringmann, H., Pujol, N., Pokrzywa, W., & Turek, M.
Nature Communications
doi: 10.1038/s41467-025-67789-z

A dosage-sensitive ALLO-1 network coordinates mitochondrial quality control to enable functional recovery of structurally compromised muscle
Sarkar, A., Biriczova, L., Szulc, N.A., Thapa, P., Serwa, R. & Pokrzywa, W.
bioRxiv
doi: 10.1101/2025.10.16.682884

CHIP, VCP, and Nucleolar Gatekeepers Remodel the Nucleolus into a Stress-Responsive Proteostasis Hub
Piechota, M., Biriczova, L., Kowalski, K., Aprile Garcia, F., Lesniczak-Staszak, M., Szulc, N.A., Szaflarski, W., Sawarkar, R. & Pokrzywa, W.
bioRxiv
doi: 10.1101/2025.10.04.680426

Tissue-specific consequ ences of tag fusions on protein expression in transgenic mice
Taylor, G.C.A., Macdonald, L., Szulc, N.A., Gudauskaite, E., Moran, B.H., Brisbane, J.M., Donald, M., Taylor, E., Zheng, D., Gu, B., Mill, P., Yeyati, P. L., Pokrzywa, W., Almeida, C.R. de, & Wood, A. J.
PLOS Genetics
doi: 10.1371/journal.pgen.1011830

DEGRONOPEDIA: A practical guide to identifying and targeting protein degrons
Szulc, N.A.* & Pokrzywa, W.*
Methods in Enzymology
doi: 10.1016/bs.mie.2025.06.014

Quantitative insights into protein turnover and ubiquitination with HiBiT and NanoBRET
Piechota, M.* & Pokrzywa, W.*
Methods in Enzymology
doi: 10.1016/bs.mie.2025.06.026

A novel MAPK1 variant in a family with complex psychiatric and neurodegenerative clinical phenotype
Dubey, A.A.†, Rydzanicz, M.†, Barczak, A.†, Szulc, N.A.†, Surpeta, B., Kuzniewska, B., Gaweda-Walerych, K., Wężyk, M., Berdyński, M., Fichna, J., Kostrzewa, G., Gasperowicz, P., Stępniak, I., Szymańska, K., Szczałuba, K., Brezovsky, J., Dziembowska, M., Pokrzywa, W.* & Ploski, R.*
Research Square
doi: 10.21203/rs.3.rs-5881666/v1

DEGRADATOR: A Gaming Expedition Into Targeted Protein Degradation Therapies
Szulc, N.A.*, Olchowik, A., Jaszczak, P., Janiak, B., Cup, M., Tomaszewski, J. & Pokrzywa, W.*
Journal of Chemical Education
doi: 10.1021/acs.jchemed.4c00823

---
pogrubienie - pracownik Laboratorium Metabolizmu Białek
* autor korespondencyjny
† równy wkład

2024

Pathogen threat proximity shapes host extracellular vesicle production in pre-infection response
Kołodziejska, K., Szczepańska A., Pujol N., Pokrzywa, W. & Turek M.
bioRxiv
doi: 10.1101/2024.11.18.624080

HSP70 inhibits CHIP E3 ligase activity to maintain germline function in Caenorhabditis elegans
Thapa, P., Chikale, R.V.†, Szulc, N.A.†, Pandrea, M-T., Sztyler, A., Jaggi, K., Niklewicz, M., Serwa, R. A., Hoppe, T., & Pokrzywa, W.*
Journal of Biological Chemistry
doi: 10.1016/j.jbc.2024.107864

Optogenetic induction of mechanical muscle stress identifies myosin regulatory ubiquitin ligase NHL-1 in C. elegans
Kutzner, C.E., Bauer, K.C., Lackmann, JW., Acton R.J., Sarkar A., Pokrzywa W. & Hoppe T.
Nature Communications
doi: 10.1038/s41467-024-51069-3

Floxuridine supports UPS independent of germline signaling and proteostasis regulators via involvement of detoxification in C. elegans
Dubey, A. A., Sarkar, A., Milcz, K., Szulc, N. A., Thapa, P., Piechota, M., Serwa, R. A., & Pokrzywa, W.*
PLOS Genetics
doi: 10.1371/journal.pgen.1011371

SARS-CoV-2 inhibitory potential of fish oil-derived 2-pyrone compounds by acquiring linoleic acid binding site on the spike protein
Duragkar, N., Chikhale, R., Piechota, M., Danta, C. C., Gandhale, P., Itankar, P., Chikhale, S., Gurav, N., Khan, M. S., Pokrzywa, W., Thapa, P., Bryce, R., & Gurav, S.*
International Journal of Biological Macromolecules
doi: 10.1016/j.ijbiomac.2024.133634

DEGRONOPEDIA: a web server for proteome-wide inspection of degrons
Szulc N.A.*, Stefaniak F., Piechota M., Soszyńska A., Piórkowska G., Cappannini A., Bujnicki J.M., Maniaci C., & Pokrzywa W.*
Nucleic Acids Research
doi: 10.1093/nar/gkae238

Pheromone-based communication influences the production of somatic extracellular vesicles in C. elegans
Szczepańska A† ., Olek K.† , Kołodziejska K., Yu J., Tudu Ibrahim A., Adamkiewicz L., Schroeder F.C., Pokrzywa W.* & Turek M.*
Nature Communications
doi: 10.1038/s41467-024-47016-x

---
pogrubienie - pracownik Laboratorium Metabolizmu Białek
* autor korespondencyjny
† równy wkład

2023

SAM, SAH and C. elegans longevity: insights from a partial AHCY deficiency model
Thapa P, Olek K., Kowalska A., Serwa R.A, & Pokrzywa W.*
npj Aging
doi: 10.1038/s41514-023-00125-1 

Lysine deserts and cullin-RING ligase receptors: Navigating untrodden paths in proteostasis
Szulc N.A.*, Piechota M., Biriczova L., Thapa P., & Pokrzywa W.*
iScience
doi: 10.1016/j.isci.2023.108344 

Sterility-Independent Enhancement of Proteasome Function via Floxuridine-Triggered Detoxification in C. elegans
Dubey A.A., Szulc N.A., Piechota M., Serwa R.A. & Pokrzywa W.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2023.11.11.566706 

Structural Interaction Fingerprints and Machine Learning for predicting and explaining binding of small molecule ligands to RNA
Szulc N.A.*, Mackiewicz Z., Bujnicki J.M.* & Stefaniak F.*
Briefings in Bioinformatics
doi: 10.1093/bib/bbad187 

In silico analysis of the profilaggrin sequence indicates alterations in the stability, degradation route, and intracellular protein fate in filaggrin null mutation carriers
Paul A.A.†, Szulc N.A.†, Kobiela A., Brown S.J., Pokrzywa W.* & Owsiak-Gutowska D.*
Frontiers in Molecular Biosciences
doi: 10.3389/fmolb.2023.1105678 

SAH and C. elegans Longevity: Insights from an AHCY Deficiency Model
Thapa P., Banasiak K., Serwa R. & Pokrzywa W.*
Research Square
doi: 10.21203/rs.3.rs-2855835/v1

Impaired iron recycling fr om erythrocytes is an early hallmark of aging
Slusarczyk P., Mandal P.K., Zurawska G., Niklewicz M., Chouhan K., Mahadeva R., Jończy A., Macias M., Szybinska A., Cybulska-Lubak M., Krawczyk O., Herman S., Mikula M., Serwa R., Lenartowicz M., Pokrzywa W. & Mleczko-Sanecka K.
eLife
doi: 10.7554/eLife.79196 

Lysine-deficient proteome can be regulated through non-canonical ubiquitination and ubiquitin-independent proteasomal degradation
Szulc N.A.*, Piechota M., Thapa P., & Pokrzywa W.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2023.01.18.524605

Structural Interaction Finrprints and Machine Learning for predicting and explaining binding of small molecule ligands to RNA
Szulc N.A.*, Mackiewicz Z., Bujnicki J.M.* & Stefaniak F.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2023.01.11.523582 

Preparation of Caenorhabditis elegans for Scoring of Muscle-derived Exophers
Banasiak K.*, Turek M.* & Pokrzywa W.*
Bio-protocol
doi: 10.21769/BioProtoc.4586 

---
pogrubienie - pracownik Laboratorium Metabolizmu Białek
* autor korespondencyjny
† równy wkład

2022

Pheromone-dependent olfaction bidirectionally regulates muscle extracellular vesicles formation
Banasiak K., Szczepańska A., Kołodziejska K., Tudu Ibrahim A., Pokrzywa W.* & Turek M.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2022.12.22.521669 

In silico analysis of the profilaggrin sequence indicates alterations in the stability, degradation route, and intracellular protein fate in filaggrin null mutation carriers
Paul A.A.†, Szulc N.A.†, Kobiela A., Brown S.J., Pokrzywa W.* & Owsiak-Gutowska D.*
Research Square
doi: 10.21203/rs.3.rs-2302890/v1

A novel de novo FEM1C variant is linked to neurodevelopmental disorder with absent speech, pyramidal signs, and limb ataxia
Dubey A.A.†, Krygier M.†, Szulc N.A.†, Rutkowska K., Kosinska J., Pollak A., Rydzanicz M., Kmiec T., Mazurkiewicz-Beldzinska M., Pokrzywa W.* & Ploski R.*
Human Molecular Genetics
doi: 10.1093/hmg/ddac276

A dimer-monomer sw itch controls CHIP-dependent substrate ubiquitylation and processing
Balaji V., Müller L., Lorenz R., Kevei E., Zhang W.H., Santiago U., Gebauer J., Llamas E., Vilchez D., Camacho C.J., Pokrzywa W. & Hoppe T.
Molecular Cell
doi: 10.1016/j.molcel.2022.08.003 

Ferritin-mediated iron detoxification promotes hypothermia survival in Caenorhabditis elegans and murine neurons
Pekec T., Lewandowski J., Komur A.A., Sobańska D., Guo Y., Świtońska-Kurkowska K., Małecki J.M., Dubey A.A., Pokrzywa W, Frankowski M., Figiel M. & Ciosk R.
Nature Communications
doi: 10.1038/s41467-022-32500-z 

A heterotypic assembly mechanism regulates CHIP E3 ligase activity
Das, A., Thapa, P., Santiago, U., Shanmugam, N., Banasiak, K., Dabrowska, K., Nolte, H., Szulc, N.A., Gathungu, R. M., Cysewski, D., Krueger, M., Dadlez, M., Nowotny, M., Camacho, C. J., Hoppe, T., & Pokrzywa, W.*
EMBO Journal
doi: 10.15252/embj.2021109566 

fingeRNAt - a novel tool for high-throughput analysis of nucleic acid-ligand interactions
Szulc, N.A.*, Mackiewicz, Z., Bujnicki,* J.M., & Stefaniak F.*
PLOS Computational Biology
doi: 10.1371/journal.pcbi.1009783 

DEGRONOPEDIA - a web server for proteome-wide inspection of degrons
Szulc N.A.*, Stefaniak F., Piechota M., Cappannini A., Bujnicki J.M. & Pokrzywa W.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2022.05.19.492622 

CHIP ubiquitin ligase is involved in the nucleolar stress management
Piechota M.*, Biriczova L.†, Kowalski K.†, Szulc N.A. & Pokrzywa W.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2022.05.17.492288

A novel de novo FEM1C variant is linked to neurodevelopmental disorder with absent speech, pyramidal signs, and limb ataxia
Dubey A.A.†, Krygier M.†, Szulc N.A.†, Rutkowska K., Kosinska J., Pollak A., Rydzanicz M., Kmiec T., Mazurkiewicz-Beldzinska M., Pokrzywa W.* & Ploski R.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2022.04.24.489208

Impaired iron recycling from erythrocytes is an early iron-dependent hallmark of aging
Mandal, P. K., Slusarczyk P., Zurawska G., Cybulska M., Krawczyk O., Mikula M., Herman S., Lenartowicz M., Serwa R., Pokrzywa W., & Mleczko-Sanecka K.
bioRxiv
doi: 10.1101/2022.01.16.476518

---
pogrubienie - pracownik Laboratorium Metabolizmu Białek
* autor korespondencyjny
† równy wkład

2021

fingeRNAt - a novel tool for high-throughput analysis of nucleic acid-ligand interactions
Szulc, N.A.*, Mackiewicz, Z., Bujnicki, J.M.*, & Stefaniak F.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2021.12.23.474073 

Heterotypic assembly mechanism regulates CHIP E3 ligase activity
Das, A., Thapa, P., Santiago, U., Shanmugam, N., Banasiak, K., Dabrowska, K., Nolte, H., Szulc, N.A., Gathungu, R. M., Cysewski, D., Krueger, M., Dadlez, M., Nowotny, M., Camacho, C. J., Hoppe, T., & Pokrzywa, W.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2021.08.20.457118 

Muscle-derived exophers promote reproductive fitness
Turek, M., Banasiak, K., Piechota, M., Shanmugam, N., Macias, M., Śliwińska, M. A., Niklewicz, M., Kowalski, K., Nowak, N., Chacinska, A., & Pokrzywa, W.*
EMBO reports
doi: 10.15252/embr.202052071 

Maintaining proteostasis under mechanical stress
Höhfeld, J., Benzing, T., Bloch, W., Fürst, D.O., Gehlert, S., Hesse, M., Hoffmann, B., Hoppe, T., Huesgen, P.F., Köhn, M., Kolanus, W., Merkel, R., Niessen, C. M., Pokrzywa, W., Rinschen, M.M., Wachten, D., & Warscheid, B.
EMBO reports
doi: 10.15252/embr.202152507 

The dose-dependent pleiotropic effects of the UBB+1 ubiquitin mutant
Banasiak, K., Szulc, N.A., & Pokrzywa, W.*
Frontiers in Molecular Biosciences
doi: 10.3389/fmolb.2021.650730

---
pogrubienie - pracownik Laboratorium Metabolizmu Białek
* autor korespondencyjny

2020 i wcześniej

The ubiquitin-conjugating enzyme UBE2K determines neurogenic potential through histone H3 in human embryonic stem cells
Fatima, A., Irmak, D., Noormohammadi, A., Rinschen, M.M., Das, A., Leidecker, O., Schindler, C., Sánchez-Gaya, V., Wagle, P., Pokrzywa, W., Hoppe, T., Rada-Iglesias, A., & Vilchez, D.
Communications Biology
doi: 10.1038/s42003-020-0984-3

Ubiquitin signaling regulates RNA biogenesis, processing, and metabolism
Thapa, P., Shanmugam, N., & Pokrzywa, W.*
BioEssays
doi: 10.1002/bies.201900171

CHIP ubiquitylates NOXA and induces its lysosomal degradation in response to DNA damage
Albert, M.-C., Brinkmann, K., Pokrzywa, W., Günther, S. D., Krönke, M., Hoppe, T., & Kashkar, H.
Cell Death & Disease
doi: 10.1038/s41419-020-02923-x

Bioshell 3.0: Library for processing structural biology data
Macnar, J.M., Szulc, N.A., Kryś, J.D., Badaczewska-Dawid, A.E., & Gront, D.
Biomolecules
doi: 10.3390/biom10030461

Pathogenic variants in the myosin chaperone UNC-45B cause progressive myopathy with eccentric cores
Donkervoort, S., Kutzner, C. E., Hu, Y., Lornage, X., Rendu, J., Stojkovic, T., Baets, J., Neuhaus, S.B., Tanboon, J., Maroofian, R., Bolduc, V., Mroczek, M., Conijn, S., Kuntz, N. L., Töpf, A., Monges, S., Lubieniecki, F., McCarty, R. M., Chao, K. R., Governali, S., Böhm, J., Boonyapisit, K., Malfatti, E., Sangruchi, T., Horkayne-Szakaly, I., Hedberg-Oldfors, C., Efthymiou, S., Noguchi, S., Djeddi, S., Iida, A., di Rosa, G., Fiorillo, C., Salpietro, V., Darin, N., Faure, J., Houlden, H., Oldfors, A., Nishino, I., de Ridder, W., Straub, V., Pokrzywa, W., Laporte, J., Foley, R., Romero, N.B., Ottenheijm, C., Hoppe, T., & Bönnemann, C.G.
The American Journal of Human Genetics
doi: 10.1016/j.ajhg.2020.11.002

Ubiquitylation pathways in insulin signaling and organismal homeostasis
Balaji, V.†, Pokrzywa, W.†, & Hoppe, T.
BioEssays
doi: 10.1002/bies.201700223 

The ubiquitin ligase UBR5 suppresses proteostasis collapse in pluripotent stem cells from Huntington’s disease patients
Koyuncu, S., Saez, I., Lee, H. J., Gutierrez-Garcia, R., Pokrzywa, W., Fatima, A., Hoppe, T., & Vilchez, D.
Nature Communications
doi: 10.1038/s41467-018-05320-3

Chaperone-directed ubiquitylation maintains proteostasis at the expense of longevity
Pokrzywa, W., Lorenz, R., & Hoppe, T.
Worm
doi: 10.1080/21624054.2017.137140

CHIPped balance of proteostasis and longevity
Pokrzywa, W., & Hoppe, T.
Oncotarget
doi: 10.18632/oncotarget.22101

Repair or destruction - an intimate liaison between ubiquitin ligases and molecular chaperones in proteostasis
Kevei, É.†, Pokrzywa, W.†, & Hoppe, T.
FEBS Letters
doi: 10.1002/1873-3468.12750

---
pogrubienie - pracownik Laboratorium Metabolizmu Białek
* autor korespondencyjny
† równy wkład

Gra

Oprócz prowadzenia badań naukowych, nasze laboratorium po godzinach przekształca się w studio gier komputerowych :)

DEGRADATOR logo

DEGRADATOR to innowacyjna gra 2D łącząca edukację z rozrywką, pozwalająca graczom na wcielenie się w rolę enzymu zaangażowanego w rozkład białek w komórkach. Obejmująca dziesięć poziomów gra jest pierwszą, która porusza temat degradacji białek, będący istotnym aspektem utrzymania zdrowia komórek. Gra, za pomocą quizów i encyklopedii, uczy również o najnowocześniejszej technologii leków PROTAC. Gra DEGRADATOR jest idealna dla każdego, kto chce uczyć się poprzez zabawę, oferując wgląd w świat biologii molekularnej.

🥉 Jesteśmy również niezwykle dumni, że DEGRADATOR zajął 3. miejsce w kategorii w pełni rozwiniętych gier w 12. Międzynarodowym Konkursie Gier Edukacyjnych w 2024 roku!

Gra jest dostępna pod adresem degradator-gra.pl. 

Granty

Logos of funding agencies
Otwarte granty
OpenClose
Zamknięte granty
OpenClose

Zespół

Kierownik laboratorium

Photo of Dr. Wojciech Pokrzywa

dr hab. Wojciech Pokrzywa

ORCID, LinkedIn, X  

Od połowy 2017 roku kieruje grupą badawczą zajmującą się metabolizmem białek, koncentrując się na kontroli translacji, systemie ubikwityna-proteasom, sieciach molekularnych białek opiekuńczych i egzomerach mięśniowych. Uzyskał tytuł doktora na Katolickim Uniwersytecie w Louvain (Belgia), gdzie badał system ubikwityna-proteasom w drożdżach, a następnie odbył staż podoktorski w grupie prof. Thorstena Hoppe na Uniwersytecie w Kolonii (Niemcy), badając proteostazę podczas rozwoju i starzenia się u C. elegans, co zaowocowało dwoma pierwszoautorskimi publikacjami w czasopiśmie Cell.

Jest autorem ponad 45 artykułów naukowych, w tym artykułów w Nature Communications (wyróżnionych przez redakcję), EMBO Journal (artykuł na okładce), Nucleic Acids Research, EMBO Reports (artykuł na okładce), Human Molecular Genetics i PLOS Genetics. Pozyskał ok. 3,6 mln euro w ramach konkurencyjnych grantów badawczych od takich organizacji jak EMBO, Niemiecka Fundacja Badawcza, Narodowe Centrum Nauki i Fundacja na rzecz Nauki Polskiej.

Pracownicy

post-dokowie

Dr Andrés Felipe Leal Bohórquez
Dr Bogdan Cichocki ✉
Dr Małgorzata Piechota
Dr Agnieszka Sztyler ✉
Dr Pankaj Thapa ✉

doktoranci

Lilla Biriczová
Karolina Milcz
Smriti Raina
Anwesha Sarkar ✉
Natalia Szulc ✉

Specjaliści

Kushboo Jaggi
Marta Niklewicz
Gabriela Skrzyńska

Dołącz do nas

Interesują Cię molekularne mechanizmy proteostazy? Szukasz grupy pełnych pasji naukowców, którzy tworzą wyjątkowo przyjazną atmosferę pracy? Dołącz do naszego laboratorium!

Nieustannie poszukujemy zmotywowanych osób chętnych do prowadzenia badań w naszej grupie. Jeśli jesteś zainteresowana/y przyszłymi ofertami pracy, prześlij nam swoje CV.

Kontakt

Biuro

Tel: +48 22 597 07 77
E-mail: pokrzywa-office@iimcb.gov.pl

Kierownik laboratorium

Dr hab. Wojciech Pokrzywa

Tel: +48 22 597 07 43
E-mail: wpokrzywa@iimcb.gov.pl

Adres

Laboratorium Metabolizmu Białek

Międzynarodowy Instytut Biologii Molekularnej
i Komórkowej w Warszawie

Ks. Trojdena 4

02-109 Warszawa

Pokrzywa Lab logo
IIMCB logo