IIMCB logo

LABORATORIUM METABOLIZMU BIAŁEK

dr hab. Wojciech Pokrzywa

Kim jesteśmy

Jesteśmy laboratorium badawczym zlokalizowanym w Międzynarodowym Instytucie Biologii Molekularnej i Komórkowej w Warszawie, jednej
z najlepszych instytucji badawczych w Polsce.

Skupiamy się na mechanizmach metabolizmu białek - utrzymaniu równowagi pomiędzy ich syntezą a degradacją. Badamy regulację translacji, układ ubikwityna-proteasom, sieć chaperonów oraz egzofery mięśniowe w proteostazie. Jednakże czasem intrygują nas tematy spoza tej listy.

W naszym laboratorium wykorzystujemy techniki biochemiczne, mikroskopowe, genetyki molekularnej i bioinformatyczne do prowadzenia badań na komórkach ssaczych i nicieniu C. elegans.

Badania

Scheme of impact of cold on transcriptome and proteome
Adaptacja komórek do zimna

Aby przeciwdziałać zimnu, organizmy wykształciły różne reakcje, od unikania go po adaptację do niskich temperatur. Tę ostatnią strategię stosują zwierzęta hibernujące, które w skrajnych przypadkach mogą przetrwać mroźne warunki przez wiele dni.
Skupiamy się na rozszyfrowaniu mechanizmów, które zmieniają ilość i rodzaje komórkowego mRNA i białek, ponieważ te rodzaje cząsteczek są krytyczne dla decyzji typu "żyć albo umrzeć" podejmowanych przez komórkę. Badamy również rolę sieci kontroli jakości białek i systemu ubikwityny podczas regeneracji C. elegans po stresie zimna. Prowadzimy również badania farmakologiczne w celu identyfikacji cząsteczek, które wspomagają zdolność C. elegans do przetrwania stresu zimna. 

Scheme of muscular exopheresis
Regulacja egzoferezy

Wykazaliśmy, że mięśnie C. elegans uwalniają egzofery, które mogą transportować syntetyzowane przez mięśnie białka żółtka, aby wspierać rozwój potomstwa, zwiększając jego szanse na rozwój i przeżycie (Turek i in., 2021). Nie wiemy jednak, jak egzofereza jest regulowana w odpowiedzi na czynniki zewnętrzne, które wpływają na rozwój i reprodukcję zwierząt.
C. elegans wykazuje szereg zachowań społecznych, które są regulowane przede wszystkim przez różne feromony. Komunikacja między zwierzętami oparta na feromonach i neuronach czuciowych moduluje wzrost zwierząt, czas generacji i zaopatrzenie matczyne, a my badamy ten system, aby określić wpływ sygnałów społecznych na egzoferezę. Niedawno odkryliśmy, że egzofereza jest różnie modulowana przez specyficzne dla płci askarozydy (tj. feromony, które są używane w komunikacji między osobnikami) oraz że neurony czuciowe i receptor 173 sprzężony z białkiem G regulują egzoferezę w odpowiedzi na bodźce środowiskowe i feromony (Banasiak i in., 2023). Stwierdziliśmy również, że neurony AQR/PQR/URX, które są bezpośrednio narażone na działanie płynu pseudokoelomicznego i monitorują wnętrze ciała robaka, ograniczają produkcję egzofer mięśniowych.
Według naszej wiedzy, nasze najnowsze badanie jest pierwszym, które opisuje, w jaki sposób komunikacja zwierząt wpływa na produkcję somatycznych pęcherzyków zewnątrzkomórkowych. Obecnie badamy ten model, aby zidentyfikować molekularny mechanizm egzoferezy na poziomie mięśniowym.

Schema of E3 ligase complex
Kompleksy ligaz E3 w regulacji metabolizmu lipidów

Współpraca ligaz E3 (tj. istotnych składników układu ubikwityna-proteasom, które rozpoznają uszkodzone i niepożądane białka) może prowadzić do tworzenia alternatywnych struktur ubikwitynacji, które pomagają w kierowaniu specyficznością substratu. CHIP i jego robaczy ortolog CHN-1 są ligazami ubikwityny E3, które łączą system chaperonów z systemem ubikwityna-proteasom. CHN-1 może współpracować z UFD-2, inną ligazą ubikwityny, w celu przyspieszenia tworzenia łańcucha ubikwityny; jednak podstawa wysokiej procesywności tego zestawu E3 pozostaje niejasna.
Badamy mechanizm molekularny i funkcję kompleksu CHN-1-UFD-2 w C. elegans. Nasze dane pokazują, że wiązanie UFD-2 promuje współpracę między CHN-1 a enzymami E2 sprzęgającymi ubikwitynę poprzez stabilizację dimeru U-box CHN-1. Jednakże chaperon HSP70/HSP-1 konkuruje z UFD-2 o wiązanie CHN-1, promując w ten sposób przejście do stanu autoinhibicji CHN-1 poprzez oddziaływanie na konserwowaną resztę w jego domenie U-box. Interakcja z UFD-2 umożliwia CHN-1 wydajną ubikwitynację i regulację S-adenozylohomocysteinazy, kluczowego enzymu w cyklu regeneracji S-adenozylometioniny, który jest niezbędny do metylacji zależnej od S-adenozylometioniny. Nasze wyniki definiują mechanizm molekularny leżący u podstaw synergistycznej współpracy CHN-1 i UFD-2 w ubikwitynacji substratów. Obecnie badamy nowe substraty kompleksu CHN-1-UFD-2, które są zaangażowane w metabolizm lipidów.

Scheme of a lysine desert protein
Regulacja proteomu z deficytem lizyny poprzez niekanoniczną ubikwitynację

System ubikwityna-proteasom (UPS) jest głównym szlakiem usuwającym uszkodzone i niechciane białka. Proteasom rozpoznaje białka ubikwitynowane - oznaczone małym białkiem o nazwie ubikwityna i degraduje je. Ubikwityna jest głównie przyłączana do reszt lizynowych białka przeznaczonego do degradacji w procesie zwanym ubikwitynacją. Jednak UPS musi skutecznie eliminować tylko niepożądane białka, pozostawiając funkcjonalne i niezbędne nienaruszone. Intuicyjnym mechanizmem proteomu podatnego na przedwczesną ubikwitynację jest unikanie lizyn w krytycznych domenach lub całych sekwencjach, potencjalnie pozostawiając kilka, których ubikwitynację można precyzyjnie kontrolować. Wykazano, że rozległy region pozbawiony lizyny (tj. pustynia lizynowa) w drożdżowej ligazie E3 Slx5 przeciwdziała jej degradacji zależnej od ubikwityny. Przeprowadziliśmy badania bioinformatyczne wśród prokariotów i eukariotów, aby opisać zakres i zachowanie tego zjawiska (Szulc i in., 2023). Stwierdziliśmy, że pustynie lizynowe są szeroko rozpowszechnione wśród bakterii wykorzystujących degradację proteasomalną zależną od pupylacji, analogu UPS. U eukariontów pustynie lizynowe pojawiają się wraz ze wzrostem złożoności organizmu, a wśród tych najbardziej ewolucyjnie zachowanych, szczególnie dużo jest białek UPS. Wykorzystując ligazy VHL i SOCS1 E3, które w toku ewolucji wydłużyły swoje pustynie lizynowe, ustaliliśmy, że są one ubikwitynowane nielizynowo, co nie wpływa na ich stabilność i mogą podlegać obrotowi proteasomowemu niezależnie od ubikwitynacji. Nasze dane sugerują, że kombinacja ubikwitynacji nielizynowej i degradacji niezależnej od ubikwityny może kontrolować funkcję i los proteomu z niedoborem lizyny, ponieważ obecność pustyń lizynowych nie koreluje z okresem półtrwania. Obecnie badamy regulację innych pozbawionych lizyny receptorów ligaz kullinowych-RING, jak również dążymy do rozszyfrowania roli regionów pozbawionych lizyny w degradacji białek oraz do opracowania analitycznej metody katalogowania i badania roli ubikwitynacji nielizynowej poprzez zastosowanie podejść biochemicznych i proteomicznych oraz głębokiego uczenia.

Scheme of myosin assembly
DEGRONOPEDIA: serwer internetowy do badania degronów w całym proteomie

Degron ukierunkowany na degradację zawiera pobliską resztę zmodyfikowaną ubikwityną i wewnętrznie nieuporządkowany region, który oddziałuje z proteasomem. Sygnalizacja degronowa była badana w ostatnich dekadach, ale nie ma zasobów do systematycznego poszukiwania miejsc degronowych w celu ułatwienia badań nad ich znaczeniem biologicznym, takich jak celowana degradacja białek.
Aby wypełnić tę lukę, rozwijamy DEGRONOPEDIĘ (degronopedia.com), serwer intern etowy, który umożliwia eksplorację motywów degronowych w proteomach kilku organizmów modelowych oraz mapowanie tych danych do reszt lizynowych, cysteinowych, treoninowych i serynowych, które mogą ulegać ubikwitynacji oraz do regionów wewnętrznie nieuporządkowanych, które są do nich zbliżone zarówno pod względem sekwencji, jak i struktury. Serwer przedstawia kontekst ewolucyjny degronów oraz informuje o modyfikacjach potranslacyjnych i mutacjach patogennych w obrębie degronu i jego regionów bocznych, jako że mogą one modulować dostępność degronu. DEGRONOPEDIA umożliwia analizę niestandardowych sekwencji/struktur w celu zbadania ich pod kątem motywów degronowych. Zaimplementowaliśmy również uczenie maszynowe do przewidywania stabilności N- i C-końca białka, ułatwiając identyfikację substratów szlaków N-/C-degronowych. Projekt ten obejmuje również eksperymentalną walidację przewidywanych degronów w kontekście komórkowym. Stale wdrażamy nowe funkcje DEGRONOPEDII w oparciu o informacje zwrotne od użytkowników oraz rozbudowujemy bazę motywów degronowych, ponieważ nasze narzędzie ma na celu stymulowanie badań nad degronami. 

Aktualności

Marzec 2023 | Obrona doktoratu Aniruddhy

Ph.D. defense of Aniruddha

Ogromne gratulacje dla Aniruddhy z okazji wspaniałej obrony pracy doktorskiej!

Badania Aniruddhy nad synergistyczną współpracą ligaz ubikwityny CHN-1 i UFD-2 zaowocowały jego pierwszoautorskim, który znalazł się na okładce EMBO Journal i stanowił podstawę j ego pracy doktorskiej. W trakcie studiów doktoranckich Aniruddha prezentował również swoje wyniki na kilku międzynarodowych konferencjach i uczestniczył w innych projektach w laboratorium. Aniruddha będzie kontynuował swoje badania nad systemem ubikwityna-proteasom jako post-doc na University of Texas at Austin w grupie prof. Andreasa Matouscheka.

Luty 2023 | Nasza obecność na konferencji dot. chorób rzadkich

Aging iron impact

Z okazji zbliżającego się Dnia Chorób Rzadkich nasza doktorantka Natalia miała przyjemność zaprezentować na VI Ogólnopolskiej Konferencji Naukowej Choroby Rzadkie w XXI wieku nasze badania z wykorzystaniem nicienia C. elegans, w których wykazaliśmy, że ultra rzadka mutacja w genie FEM1C powoduje zaburzenia neurorozwojowe.
Mamy nadzieję, że nasze badanie przyczynią się do opracowania spersonalizowanych terapii dla pacjentów z mutacjami w FEM1C.

Luty 2023 | Konrad przyjęty
do szkoły doktorskiej

Photo of Konrad

Gratulujemy naszemu byłemu magistrantowi Konradowi przyjęcia do szkoły doktorskiej. Konrad będzie prowadził badania naukowe pod opieką stypendysty grantu ERC, dr. Adama Kłosina, w Instytucie Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego. 

Konrad, jesteśmy z Ciebie bardzo dumni i życzymy Ci wielu sukcesów i przełomowych odkryć!

Luty 2023 | Świętujemy
Dzień #WomenInSTEM

Natalia's interview panel

Za pośrednictwem sojuszu EU-LIFE zrzeszającego wiodące europejskie ośrodki badawcze w dziedzinie nauk o życiu, nasza doktorantka Natalia udzieliła wywiadu na temat wyzwań związanych z zapewnieniem równych szans w nauce z okazji Międzynarodowego Dnia Kobiet i Dziewcząt w Nauce #WomenInSTEM.
W naszym laboratorium w pełni wspieramy kobiety i promujemy równość we wszystkich aspektach.

Luty 2023 | Publikacja nowego
artykułu

Aging iron impact

Wraz z grupą dr Katarzyny Mleczko-Saneckiej z naszego Instytutu opublikowaliśmy artykuł pokazujący, że defekty makrofagów miazgi czerwonej - komórek odpowiedzialnych za utrzymanie homeostazy krwi - występują we wczesnym okresie starzenia i zaburzają obrót żelaza, przyczyniając się do niedokrwistości w podeszłym wieku.

Jesteśmy bardzo dumni z tej wewnątrzinstytutowej współpracy i czekamy na więcej ekscytujących wspólnych badań!

Styczeń 2023 | Publikacja nowego
preprintu

łysinę desert definitions

Opublikowaliśmy preprint opisujący nasze badania nad białkami pozbawionymi lizyn, tzw. pustyniami lizynowymi. Przeanalizowaliśmy ich występowanie, zachowanie ewolucyjne oraz możliwe role funkcjonalne u prokariotów i eukariotów. Dodatkowo, na przykładzie bezlizynowych wariantów białek VHL i SOCS1, wykazaliśmy, że mogą one ulegać ubikwitynacji nielizynowej oraz degradacji proteasomalnej niezależnej od ich ubikwitynacji.

Styczeń 2023 | Publikacja nowego artykułu

protocol graphical abstract

Właśnie opublikowaliśmy szczegółowy protokół do ilościowego oznaczania egzofer mięśniowych u C. elegans. Mamy nadzieję, że nasz artykuł będzie przydatny dla społeczności naukowej w prowadzeniu przełomowych badań nad tymi ekscytującymi pęcherzykami zewnątrzkomórkowymi.

Grudzień 2022 | Publikacja nowego preprintu

exopher graphical abstract

Wraz z grupą dr Michała Turka z Instytutu Biochemii i Biofizyki opublikowaliśmy preprint, w którym pokazujemy, jak specyficzne dla płci feromony i neurony węchowe regulują pęcherzyki zewnątrzkomórkowe mięśni (egzofery) u C. elegans.
Nasze odkrycia mogą sugerować istnienie analogicznego mechanizmu regulującego egzofery kardiomiocytów, który przyczynia się do podwyższonego ryzyka chorób sercowo-naczyniowych u ludzi.

Grudzień 2022 | Nasza obecność
na konferencji PhasAGE

CHIP protein in nucleolus

Gratulujemy naszej starszej badaczce Małgorzacie wygłoszenia referatu na temat kontroli proteostazy jąderkowej na konferencji "Biomolecular condensates in biology and disease" zorganizowanej przez konsorcjum PhasAGE w Brukseli. Mamy nadzieję, że nasze badania rzuciły nieco światła na związek pomiędzy ligazą ubikwityny CHIP a jąderkiem w stresie komórkowym i separacji faz.

Publikacje

2023

Impaired iron recycling from erythrocytes is an early hallmark of aging
Slusarczyk P., Mandal P.K., Zurawska G., Niklewicz M., Chouhan K., Mahadeva R., Jończy A., Macias M., Szybinska A., Cybulska-Lubak M., Krawczyk O., Herman S., Mikula M., Serwa R., Lenartowicz M., Pokrzywa W. & Mleczko-Sanecka K.
eLife
doi: 10.7554/eLife.79196 

Lysine-deficient proteome can be regulated through non-canonical ubiquitination and ubiquitin-independent proteasomal degradation
Szulc N.A.*, Piechota M., Thapa P., & Pokrzywa W.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2023.01.18.524605

Structural Interaction Finrprints and Machine Learning for predicting and explaining binding of small molecule ligands to RNA
Szulc N.A.*, Mackiewicz Z., Bujnicki J.M.* & Stefaniak F.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2023.01.11.523582 

Preparation of Caenorhabditis elegans for Scoring of Muscle-derived Exophers
Banasiak K.*, Turek M.* & Pokrzywa W.*
Bio-protocol
doi: 10.21769/BioProtoc.4586 

---
pogrubienie - pracownik Laboratorium Metabolizmu Białek
* autor korespondencyjny
† równy wkład

2022

Pheromone-dependent olfaction bidirectionally regulates muscle extracellular vesicles formation
Banasiak K., Szczepańska A., Kołodziejska K., Tudu Ibrahim A., Pokrzywa W.* & Turek M.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2022.12.22.521669 

In silico analysis of the profilaggrin sequence indicates alterations in the stability, degradation route, and intracellular protein fate in filaggrin null mutation carriers
Paul A.A.†, Szulc N.A.†, Kobiela A., Brown S.J., Pokrzywa W.* & Owsiak-Gutowska D.*
Research Square
doi: 10.21203/rs.3.rs-2302890/v1

A novel de novo FEM1C variant is linked to neurodevelopmental disorder with absent speech, pyramidal signs, and limb ataxia
Dubey A.A.†, Krygier M.†, Szulc N.A.†, Rutkowska K., Kosinska J., Pollak A., Rydzanicz M., Kmiec T., Mazurkiewicz-Beldzinska M., Pokrzywa W.* & Ploski R.*
Human Molecular Genetics
doi: 10.1093/hmg/ddac276

A dimer-monomer sw itch controls CHIP-dependent substrate ubiquitylation and processing
Balaji V., Müller L., Lorenz R., Kevei E., Zhang W.H., Santiago U., Gebauer J., Llamas E., Vilchez D., Camacho C.J., Pokrzywa W. & Hoppe T.
Molecular Cell
doi: 10.1016/j.molcel.2022.08.003 

Ferritin-mediated iron detoxification promotes hypothermia survival in Caenorhabditis elegans and murine neurons
Pekec T., Lewandowski J., Komur A.A., Sobańska D., Guo Y., Świtońska-Kurkowska K., Małecki J.M., Dubey A.A., Pokrzywa W, Frankowski M., Figiel M. & Ciosk R.
Nature Communications
doi: 10.1038/s41467-022-32500-z 

A heterotypic assembly mechanism regulates CHIP E3 ligase activity
Das, A., Thapa, P., Santiago, U., Shanmugam, N., Banasiak, K., Dabrowska, K., Nolte, H., Szulc, N.A., Gathungu, R. M., Cysewski, D., Krueger, M., Dadlez, M., Nowotny, M., Camacho, C. J., Hoppe, T., & Pokrzywa, W.*
EMBO Journal
doi: 10.15252/embj.2021109566 

fingeRNAt - a novel tool for high-throughput analysis of nucleic acid-ligand interactions
Szulc, N.A.*, Mackiewicz, Z., Bujnicki,* J.M., & Stefaniak F.*
PLOS Computational Biology
doi: 10.1371/journal.pcbi.1009783 

DEGRONOPEDIA - a web server for proteome-wide inspection of degrons
Szulc N.A.*, Stefaniak F., Piechota M., Cappannini A., Bujnicki J.M. & Pokrzywa W.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2022.05.19.492622 

CHIP ubiquitin ligase is involved in the nucleolar stress management
Piechota M.*, Biriczova L.†, Kowalski K.†, Szulc N.A. & Pokrzywa W.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2022.05.17.492288

A novel de novo FEM1C variant is linked to neurodevelopmental disorder with absent speech, pyramidal signs, and limb ataxia
Dubey A.A.†, Krygier M.†, Szulc N.A.†, Rutkowska K., Kosinska J., Pollak A., Rydzanicz M., Kmiec T., Mazurkiewicz-Beldzinska M., Pokrzywa W.* & Ploski R.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2022.04.24.489208

Impaired iron recycling from erythrocytes is an early iron-dependent hallmark of aging
Mandal, P. K., Slusarczyk P., Zurawska G., Cybulska M., Krawczyk O., Mikula M., Herman S., Lenartowicz M., Serwa R., Pokrzywa W., & Mleczko-Sanecka K.
bioRxiv
doi: 10.1101/2022.01.16.476518

---
pogrubienie - pracownik Laboratorium Metabolizmu Białek
* autor korespondencyjny
† równy wkład

2021

fingeRNAt - a novel tool for high-throughput analysis of nucleic acid-ligand interactions
Szulc, N.A.*, Mackiewicz, Z., Bujnicki, J.M.*, & Stefaniak F.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2021.12.23.474073 

Heterotypic assembly mechanism regulates CHIP E3 ligase activity
Das, A., Thapa, P., Santiago, U., Shanmugam, N., Banasiak, K., Dabrowska, K., Nolte, H., Szulc, N.A., Gathungu, R. M., Cysewski, D., Krueger, M., Dadlez, M., Nowotny, M., Camacho, C. J., Hoppe, T., & Pokrzywa, W.*
bioRxiv
doi: 10.1101/2021.08.20.457118 

Muscle-derived exophers promote reproductive fitness
Turek, M., Banasiak, K., Piechota, M., Shanmugam, N., Macias, M., Śliwińska, M. A., Niklewicz, M., Kowalski, K., Nowak, N., Chacinska, A., & Pokrzywa, W.*
EMBO reports
doi: 10.15252/embr.202052071 

Maintaining proteostasis under mechanical stress
Höhfeld, J., Benzing, T., Bloch, W., Fürst, D.O., Gehlert, S., Hesse, M., Hoffmann, B., Hoppe, T., Huesgen, P.F., Köhn, M., Kolanus, W., Merkel, R., Niessen, C. M., Pokrzywa, W., Rinschen, M.M., Wachten, D., & Warscheid, B.
EMBO reports
doi: 10.15252/embr.202152507 

The dose-dependent pleiotropic effects of the UBB+1 ubiquitin mutant
Banasiak, K., Szulc, N.A., & Pokrzywa, W.*
Frontiers in Molecular Biosciences
doi: 10.3389/fmolb.2021.650730

---
pogrubienie - pracownik Laboratorium Metabolizmu Białek
* autor korespondencyjny

2020

The ubiquitin-conjugating enzyme UBE2K determines neurogenic potential through histone H3 in human embryonic stem cells
Fatima, A., Irmak, D., Noormohammadi, A., Rinschen, M.M., Das, A., Leidecker, O., Schindler, C., Sánchez-Gaya, V., Wagle, P., Pokrzywa, W., Hoppe, T., Rada-Iglesias, A., & Vilchez, D.
Communications Biology
doi: 10.1038/s42003-020-0984-3 

Ubiquitin signaling regulates RNA biogenesis, processing, and metabolism
Thapa, P., Shanmugam, N., & Pokrzywa, W.*
BioEssays
doi: 10.1002/bies.201900171

CHIP ubiquitylates NOXA and induces its lysosomal degradation in response to DNA damage
Albert, M.-C., Brinkmann, K., Pokrzywa, W., Günther, S. D., Krönke, M., Hoppe, T., & Kashkar, H.
Cell Death & Disease
doi: 10.1038/s41419-020-02923-x 

Bioshell 3.0: Library for processing structural biology data
Macnar, J.M., Szulc, N.A., Kryś, J.D., Badaczewska-Dawid, A.E., & Gront, D.
Biomolecules
doi: 10.3390/biom10030461 

Pathogenic variants in the myosin chaperone UNC-45B cause progressive myopathy with eccentric cores
Donkervoort, S., Kutzner, C. E., Hu, Y., Lornage, X., Rendu, J., Stojkovic, T., Baets, J., Neuhaus, S.B., Tanboon, J., Maroofian, R., Bolduc, V., Mroczek, M., Conijn, S., Kuntz, N. L., Töpf, A., Monges, S., Lubieniecki, F., McCarty, R. M., Chao, K. R., Governali, S., Böhm, J., Boonyapisit, K., Malfatti, E., Sangruchi, T., Horkayne-Szakaly, I., Hedberg-Oldfors, C., Efthymiou, S., Noguchi, S., Djeddi, S., Iida, A., di Rosa, G., Fiorillo, C., Salpietro, V., Darin, N., Faure, J., Houlden, H., Oldfors, A., Nishino, I., de Ridder, W., Straub, V., Pokrzywa, W., Laporte, J., Foley, R., Romero, N.B., Ottenheijm, C., Hoppe, T., & Bönnemann, C.G.
The American Journal of Human Genetics
doi: 10.1016/j.ajhg.2020.11.002

---
pogrubienie - pracownik Laboratorium Metabolizmu Białek
* autor korespondencyjny

2018

Ubiquitylation pathways in insulin signaling and organismal homeostasis
Balaji, V.†, Pokrzywa, W.†, & Hoppe, T.
BioEssays
doi: 10.1002/bies.201700223 

The ubiquitin ligase UBR5 suppresses proteostasis collapse in pluripotent stem cells from Huntington’s disease patients
Koyuncu, S., Saez, I., Lee, H. J., Gutierrez-Garcia, R., Pokrzywa, W., Fatima, A., Hoppe, T., & Vilchez, D.
Nature Communications
doi: 10.1038/s41467-018-05320-3

---
pogrubienie - pracownik Laboratorium Metabolizmu Białek
† równy wkład

2017

Chaperone-directed ubiquitylation maintains proteostasis at the expense of longevity
Pokrzywa, W., Lorenz, R., & Hoppe, T.
Worm
doi: 10.1080/21624054.2017.137140 

CHIPped balance of proteostasis and longevity
Pokrzywa, W., & Hoppe, T.
Oncotarget
doi: 10.18632/oncotarget.22101 

Repair or destruction - an intimate liaison between ubiquitin ligases and molecular chaperones in proteostasis
Kevei, É.†, Pokrzywa, W.†, & Hoppe, T.
FEBS Letters
doi: 10.1002/1873-3468.12750

---
pogrubienie - pracownik Laboratorium Metabolizmu Białek
† równy wkład

Sprzęt

W naszym laboratorium, oprócz standardowego wyposażenia i ekspresu do kawy, posiadamy kilka najnowocześniejszych instrumentów badawczych do analizy robaków i białek, w tym:

WormLab® Imaging System

ScreenChip™ System

wMicroTracker

CherryTemp

ZEISS Axio Zoom.V16 Fluorescence Microscope

ÄKTA Go Protein Purification System

Granty

Logos of funding agencies
Otwarte granty
OpenClose
Zamknięte granty
OpenClose

Zespół

Kierownik laboratorium

Photo of Dr. Wojciech Pokrzywa

dr hab. Wojciech Pokrzywa

ORCID, LinkedIn, Twitter 

Podczas swoich studiów doktoranckich na Katolickim Uniwersytecie w Louvain w Belgii, Wojciech Pokrzywa badał funkcję systemu ubikwityna-proteasom w regulacji lokalizacji białek błonowych u drożdży. W 2009 roku dołączył do laboratorium Prof. Thorstena Hoppe na Uniwersytecie w Kolonii w Niemczech, gdzie badał mechanizmy proteostazy podczas rozwoju i starzenia u C. elegans. 

W połowie 2017 roku założył w Warszawie własną grupę badawczą zajmującą się mechanizmami regulacji metabolizmu białek.

Pracownicy

Starsi badacze

Dr Małgorzata Piechota

post-dokowie

Dr Abhishek Dubey

Specjaliści ds. wsparcia laboratorium

Dr Anna Grabowska

Marta Niklewicz

Lilla Biriczová

Patryk Marcinkowski

doktoranci

Pankaj Thapa

Natalia Szulc

Anwesha Sarkar

Dołącz do Nas

Interesują Cię molekularne mechanizmy proteostazy? Szukasz pasjonującej grupy naukowców z wyjątkowo przyjazną atmosferą pracy? Dlaczego nie dołączysz do naszego zespołu?

Obecnie poszukujemy post-doka.
Termin składania aplikacji upływa 20 marca 2023. Zainteresowanych kandydatów zachęcamy do kontaktu z kierownikiem laboratorium - Wojciechem Pokrzywą.

Kontakt

Menedżer laboratorium

Dr Anna Grabowska

Tel: +48 22 597 07 77
E-mail: agrabowska@iimcb.gov.pl

Kierownik laboratorium

Dr hab. Wojciech Pokrzywa

Tel: +48 22 597 07 43
E-mail: wpokrzywa@iimcb.gov.pl

Adres

Laboratorium Metabolizmu Białek

Międzynarodowy Instytut Biologii Molekularnej
i Komórkowej w Warszawie

Ks. Trojdena 4

02-109 Warszawa

IIMCB logo